مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی در word

 مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی در word دارای 22 صفحه می باشد و دارای تنظیمات و فهرست کامل در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی در word  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

این پروژه توسط مرکز مرکز پروژه های دانشجویی آماده و تنظیم شده است

توجه : توضیحات زیر بخشی از متن اصلی می باشد که بدون قالب و فرمت بندی کپی شده است

بخشی از فهرست مطالب پروژه مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی در word

چکیده     
مقدمه    
دیدگاه های مختلف در مورد پاتوژنی AD     
متابولیسم کلسترول و MAM در AD     
MAM ، ساختارهای حامل چربی و فرآیند APP     
نتیجه گیری    

References

Anandatheerthavarada, H.K., Devi, L., 2007. Mitochondrial translocation of amyloid precursor protein and its cleaved products: relevance to mitochondrial dysfunction in Alzheimer’s disease. Rev. Neurosci. 18, 343–354 Ardail, D., Popa, I., Bodennec, J., Louisot, P., Schmitt, D., Portoukalian, J., 2003. The mitochondria-associated endoplasmic-reticulum subcompartment (MAM fraction) of rat liver contains highly active sphingolipid-specific glycosyltransferases. Biochem. J. 371, 1013–1019 Area-Gomez, E., de Groof, A.J., Boldogh, I., Bird, T.D., Gibson, G.E., Koehler, C.M., Yu, W.H., Duff, K.E., Yaffe, M.P., Pon, L.A., Schon, E.A., 2009. Presenilins are enriched in endoplasmic reticulum membranes associated with mitochondria. Am. J. Pathol. 175, 1810–1816 Area-Gomez, E., Lara Castillo, M.D., Tambini, M.D., de Groof, A.J.C., Madra, M., Ikenouchi, J., Umeda, M., Bird, T.D., Sturley, S.L., Schon, E.A., 2012. Increased ER-mitochondrial communication in Alzheimer disease. EMBO J. 31, 4106–4123 Astarita, G., Jung, K.M., Berchtold, N.C., Nguyen, V.Q., Gillen, D.L., Head, E., Cotman, C.W., Piomelli, D., 2010. Deficient liver biosynthesis of docosahexaenoic acid correlates with cognitive impairment in Alzheimer’s disease. PLoS One 5, e12538. Barrett, P.J., Song, Y., Van Horn, W.D., Hustedt, E.J., Schafer, J.M., Hadziselimovic, A., Beel, A.J., Sanders, C.R., 2012. The amyloid precursor protein has a flexible transmembrane domain and binds cholesterol. Science 336, 1168–1171 Baudier, J., Cole, R.D., 1987. Phosphorylation of tau proteins to a state like that in Alzheimer’s brain is catalyzed by a calcium/calmodulin-dependent kinase and modulated by phospholipids. J. Biol. Chem. 262, 17577–17583 Beel, A.J., Mobley, C.K., Kim, H.J., Tian, F., Hadziselimovic, A., Jap, B., Prestegard, J.H., Sanders, C.R., 2008. Structural studies of the transmembrane C-terminal domain of the amyloid precursor protein (APP): does APP function as a cholesterol sensor Biochemistry 47, 9428–9446 Berezovska, O., Lleo, A., Herl, L.D., Frosch, M.P., Stern, E.A., Bacskai, B.J., Hyman, B.T., 2005. Familial Alzheimer’s disease presenilin 1 mutations cause alterations in the conformation of presenilin and interactions with amyloid precursor protein. J. Neurosci. 25, 3009–3017 Berridge, M.J., 2002. The endoplasmic reticulum: a multifunctional signaling organelle. Cell Calcium 32, 235–

Mitochondria-associated ER membranes in Alzheimer disease

Eric A. Schon a,b , Estela Area-Gomez a,  a Department of Neurology, Columbia University, New York, NY, USA b Department of Genetics and Development, Columbia University, New York, NY, USA

abstract

Alzheimer disease (AD) is associated with the accumulation in the brain of extracellular neuritic plaques composed mainly of -amyloid (A) and of intracellular neurofibrillary tangles composed of hyperphosphorylated forms of the microtubule-associated protein tau. It is also associated with other features that have received less attention, including aberrant phospholipid, cholesterol, and calcium metabolism, and altered mitochondrial function and dynamics. The underlying mechanism(s) that might explain these observations are currently unknown. We recently showed that presenilin-1 (PS1), presenilin-2 (PS2), and -secretase activity, which processes the amyloid precursor protein (APP) to generate A, are located predominantly in a specialized subcompartment of the endoplasmic reticulum (ER) that is physically and biochemically connected to mitochondria, called mitochondria-associated ER membranes (MAM). MAM is an intracellular lipid raft-like structure intimately involved in cholesterol and phospholipid lipid metabolism, in calcium homeostasis, and in mitochondrial function and dynamics. The coincidence of the functions associated with MAM with the symptomatology of AD led us to speculate that presenilins play a role in maintaining MAM function. We found that, consistent with this supposition, both MAM function and ER–mitochondrial connectivity are increased significantly in AD, which may help explain many of the biochemical and morphological features of the disease. Based on these findings, we propose that AD is fundamentally a disorder of ER–mitochondrial communication (the “MAM hypothesis”). This article is part of a Special Issue entitled ‘Mitochondrial function and dysfunction in neurodegeneration’. © 2012 Elsevier Inc. All rights reserved

چکیده

بیماری آلزایمر (AD) با انباشتگی پلاک‌های عصبی فراسلولی که شامل  (AB) Bamyloidو پیچیدگی‌های نوروفیبریلاری درون سلولی که شامل ساختارهای هایپرفسفری پروتئین میکرولوله‌ای است، همراه می‌باشد. همچنین شاهد مشخصه‌های دیگری هستیم که کمتر مورد توجه قرار گرفته و شامل فسفو لیپیدهای aberrant کلسترول و متابولیسم کلسیمی است که عملکرد و دینامیک میتوکندری را تحت تأثیر قرار می‌دهد. مکانیسم زیربنایی که چنین مشاهده‌ای را توضیح می‌دهد، چندان مشخص نمی‌باشد. ما اخیرا نشان داده‌ایم که 1- presnilin  2- y-secratwe, (PSZ) presenilin که پروتئین پیش ماده (APP) , amyloid را تحت فرآیند قرار داده تا AB تولید کنند، در قسمت‌های خاصی از رتیکلوم اندوپلاسمی (ER) قرار گرفته که از لحاظ فیزیکی و بیوشیمیایی با میتوکندری مرتبط بوده و غشای ER میتوکندریایی (MAM) نامیده می‌شوند MAM  ساختار شبیه Nap-t لی‍دری درون سلولی است که در متابولیسم چربی فسفرلیپدی و کلسترول، هومواستایس کلسیم و دینامیکرو عملکرد میتوکندری نقش دارند. عملکردهای مرتبط با MAM با علائم AD منجر به این نتیجه شد که Presenilin نقش برجسته‌ای در حفظ عملکرد MAM دارد. ما به این نتیجه رسیدیم که با توجه به چنین مشخصه‌ای عملکرد MAM و ارتباط میتوکندری ER در AP با افزایش قابل توجهی همراه است که به توضیح مشخصه‌ها بیوشیمیایی و مورفولوژیکی بیماری کمک می‌کند. با توجه به یافته‌ها، گفته می‌شود که AD اختلال ارتباط میتوکندریایی ER است (‌فرضیه MAM) مقاله حاضر بخش از عملکرد و سوء عملکرد میتوکندری در مشکلات زوال عصبی را توضیح می‌دهد

مقدمه

بیماری آلزایمر (AD) متداول ترین اختلال عصبی دوران اخیر است که با افت و زوال عصبی خصوصا در کورتکس و هی‍وکاموس روبرو می باشد. دو علامت اصلی نوروپاتولوژیکی که اخیرا برای تشخیص AD به کار می‌رود، انباشتگی پیچیدگی‌ها یا شکنج‌های نوروفیبریلاری درون سلولی است که به صورت هایبرفسفری از پروتئین میکرو لوله‌ای در فیلامنت‌های مارپیچ جفتی و ترشح پلاکت‌های عصبی فراسلولی است که مولدی مثل AB لی‍یدهای حاصل از ‍‍پروتئین پس ماده amyloid را دربر می‌گیرد. (APP , APP  )  همانطور که در اختلالات دیگر زوال عصبی مثل پارلیکنسون گفته شد ( واسکلریس جانبی آمیتروفیکن) عمده موارد AD، پراکنده می‌باشند. تقریبا 1 از بیماران، به طور وراثتی مبتلا می‌شوند ( از طریق کروموزوم غیرجنسی) که این امر ناشی از جهش در یکی از 3 ژن PSEN1 , APP  (presenilin) (pss-presenilin-z) VSENZ می باشد